Vom „Kryo“ fasziniert

Biologiestudent in Athen, Doktorand in Utrecht, Postdoc in Heidelberg, Juniorprofessor in Halle – das Fahrrad hat Panagiotis Kastritis zu allen beruflichen Stationen begleitet. Derzeit zieht es ihn öfter ans Kryo-Elektronenmikroskop als an die Saale.

Panagiotis Kastritis im Labor

Panagiotis Kastritis leitet das Labor für Kryo-Elektronenmikroskopie am ZIK HALOmem.

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Panagiotis Kastritis ist glücklich: „Ich habe hier beste Forschungsbedingungen“, sagt der 35 Jahre junge Proteinforscher und zeigt seine Laborräume – auch die noch leeren. Bis zum Frühjahr sollen hier modernste Geräte eingetroffen und aufgebaut sein. „Wir werden sehr stark vom BMBF gefördert“, wurde dem jungen Griechen gesagt, als er sich um die Stelle eines Nachwuchsgruppenleiters am Zentrum für Innovationskompetenz  „HALOmem“ in Halle an der Saale bewarb. Kastritis lacht in Erinnerung an seine Frage: „Was bedeutet BMBF?“ Er sollte das Bundesforschungsministerium dann auch kennenlernen, als er – in die enge Auswahl gekommen – zum Gespräch nach Berlin fuhr.

Seit August 2018 leitet Panagiotis Kastritis das Labor für Kryo-Elektronenmikroskopie am Zentrum für Innovationskompetenz HALOmem – membrane protein structure & dynamics. „Kryo-Elektronenmikroskopie von membrangebundenen Protein-Nanomaschinen“ ist das Aufgabengebiet seines Nachwuchswissenschaftler-Teams, das er gerade zusammenstellt. „Proteine steuern alle Prozesse im Körper. Sie werden als biochemische Nanomaschinen bezeichnet, die in der Zelle zusammen mit Enzymen für unseren Stoffwechsel verantwortlich sind“, erklärt Panagiotis Kastritis in sehr gutem Deutsch. Hat er so schnell die Sprache gelernt?

Aus Liebe zum Fach

Er lacht und erzählt vom Deutschunterricht schon in der Schule in Athen. „Deutsch und Englisch sind für uns die Sprachen der Wissenschaft“, sagt Kastritis, der den Drang zum Forschen als sein Wesensmerkmal von Kindesbeinen an beschreibt. Sein Biologiestudium in Athen habe ihn zunächst nicht sehr herausgefordert – bis ihn ein Professor für Biophysik und Bioinformatik über alle Maßen für dieses Fachgebiet begeisterte. Er sei aus Liebe zum Fach der beste Student geworden, erzählt er mit leuchtenden Augen. Nach dem Diplomabschluss ging er an die Universität Utrecht in den Niederlanden und promovierte dort mit einer Arbeit über computerbasierte Strukturbiologie. „Da werden auf der Basis von Daten aus verschiedenen Experimenten Algorithmen errechnet, mit deren Hilfe man am Computer 3D-Modelle von Proteinstrukturen entwickelt“, sagt Kastritis. Als Postdoktorand ging er nach Heidelberg an das Europäische Laboratorium für Molekularbiologie (EMBL), um hier in das Fachgebiet der Kryo-Elektronenmikroskopie einzutauchen. „Übrigens hat auch Jacques Dubochet, einer der Nobelpreis-gekrönten EM-Pioniere dieser revolutionären Mikroskopie-Technik, in den 1980er Jahren am EMBL geforscht“, betont Kastritis und schließt derweil die Tür zu einem ganz besonderen Raum auf.

Proteine in Aktion

Panagiotis Kastritis mit seinen Team-Kollegen

Panagiotis Kastritis (Mitte) mit seinen Team-Kollegen Fotios Kyrilis und Marie Dietze.

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Viereinhalb Meter hoch, drei Meter breit, fünf Meter tief – das Kryo-Elektronenmikroskop hat sein eigenes Domizil. Es kann die dreidimensionale Struktur von Proteinen in atomarer Auflösung darstellen und ist das wichtigste Instrument für Panagiotis Kastritis – nicht nur, weil er die Juniorprofessur für „Kryo-Elektronenmikroskopie an Membranproteinkomplexen“ an der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg innehat. „Mit dem Eintritt in atomare Dimensionen kann ich Proteine in ihrem Zusammenspiel und in ihrer Interaktion mit Enzymen beobachten“, ist der Wissenschaftler so sehr fasziniert, dass ihn sein Entdeckungsdrang bislang noch nicht zu Erkundungstouren in den Fahrradsattel zog, sondern hierher ins Labor. „Konkret geht es um das Erkennen von defekten Enzymen, die Enzymopathien, also Stoffwechselstörungen verursachen“, sagt Kastritis. Hier am Proteinzentrum in Halle kann er seine umfassenden Kenntnisse über Methoden aus der Biophysik, Biochemie und Bioinformatik anwenden, um die molekularen Mechanismen der Zellfunktion immer besser zu erforschen. „Unsere Erkenntnisse“, sagt er, „werden entscheidend sein für neue Therapieansätze zur Behandlung solch defekter Enzyme.“